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恒达平台官网完全识别质子的方法

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恒达平台官网完全识别质子的方法

一些藻类酶如何能够实现高质子转移速率的产氢在过去已经被推测过。来自波鸿鲁尔大学的Martin Jinkler博士、Jifu Duan博士、Eckhard Hofmann教授、Thomas Happe教授和来自柏林自由大学的同事追踪质子途径一直到[FeFe]-氢化酶的活性中心。他们的发现可能使科学家能够创造这种高效但脆弱的生物催化剂的稳定化学复制品。研究人员于2018年11月9日在《自然通讯》杂志上发表了他们的报告。

传输路径带来独特的效率。

在恒达养生新闻官网催化中心,氢化酶从两个质子和两个电子产生分子氢(H2)。恒达平台健康频道们从周围的水中提取该过程所需的质子,并通过传输链将恒达养生新闻官网转移到催化核心。通过氢化酶的确切质子途径是未知的。“这种转移途径是一个谜,对于理解辅因子和蛋白质之间的相互作用至关重要,这就是为什么生物催化剂比产生氢气的化学化合物更有效,”这项研究的作者之一马丁温克勒博士解释说。橡胶光生物技术研究组。

变异酶的结构被解码。

为了找出哪些氢化酶构件参与了质子转移,研究人员对恒达平台健康频道们进行了单独替换。恒达平台健康频道们被功能相似的氨基酸或功能失调的氨基酸所取代。因此,产生了两种不同氢化酶的22种变体。随后,研究人员从不同方面比较了这些变体,包括恒达平台健康频道们的光谱特征和酶活性。“通过X射线结构分析解决的12种蛋白质变体的分子结构被证明是特别有用的,”Winkler说。

非功能氨基酸关闭氢化酶。

根据研究人员改变氢化酶的位置和模式,产氢效率降低或完全停止。“因此,我们确定了为什么一些变异体在酶活性方面受到严重破坏,而另一些变异体几乎没有受到任何破坏——“每个人都希望如此,”马丁温克勒说。

被取代的氨基酸越靠近催化中心,氢化酶就越不能补偿这些修饰。如果敏感位置嵌入了不起作用的组件,则停止制氢。“由此产生的状态类似于质子应力导致的过饱和,质子和氢同时被引入氢化酶,”马丁温克勒(Martin Winkler)阐述道。“在我们的项目过程中,我们第一次能够稳定和分析我们在实验中遇到的这种高度瞬态。”

有价值的基线信息

这项研究使得将单个氨基酸的功能归属于[FeFe]氢化酶酶组的质子转移途径成为可能。“此外,恒达平台健康频道恒达平台养生频道提供了关于氧化恒达平台养生频道原活性的蛋白质质量转移的分子机制及恒达养生新闻官网结构要求的有价值的信息,”Thomas Happe总结道。

基金

该项目由大众汽车基金会、中国奖学金委员会和RESOLV卓越计划(EXC 1069)资助。


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